Európa kiemelt kémiai folyóirata, a Chemistry – a European Journal borítóján közölte az SZTE és az ELTE oktatóinak publikációját. Az Aromatic Cluster Sensor of Protein Folding: Near-UV Electronic Circular Dischroism Bands Assigned to Fold Compactness „Hogyan olvashatjuk ki két aromás oldallánc kiroptikai adataiból egy egész fehérje becsomagoltságának mértékét? Avagy a Trp-Tyr „belső szenzor" kiaknázása” című publikációt az SZTE ÁOK Orvosi Vegytani Intézet részéről Tóth K. Gábor intézetvezető egyetemi tanár jegyzi.

 

- Tíz éve dolgozunk együtt az MTA-ELTE kutatóival. Arra kerestük a választ, hogy fehérjék térszerkezetvizsgálata során hogyan lehet kihasználni azt, amikor két aromás oldalláncú aminosav – jelen esetben a triptofán (Trp) és a tirozin (Tyr) – térben közel helyezkednek el egymáshoz, ezáltal egy molekuláris jelzőrendszert alkotnak – magyarázta Tóth Gábor, aki a szintetikus hátérrel, a pepdidek előállításával foglalkozott a kutatásban.

Az új módszerrel egyszerűen lehet leírni egyes fehérjék térszerkezetének tömörségét, belső mozgékonyságuk és „torzulásaik" nagyságát, illetve a térszerkezet-rombolás mértékét. Így egy jóval drágább régebbi eljárást helyettesíthet. Például a biotechnológiai úton előállított rekombináns fehérjék térszerkezeti jósága pontosan és jól jellemezhető vele, így az NMR- vagy röntgen-adatsorok gyűjtése előtt a fehérjeminták állapota, feltekeredettsége, stabilitása számszerűsíthető.

 

Az új, gyors, „diagnosztikus" spektroszkópiai eljárás közelebb vihet a 2-es típusú cukorbetegség még hatékonyabb terápiás szereinek fejlesztéséhez és számos olyan elváltozás jobb megértéséhez, amelyek olyan fehérjékhez köthetők, melyek az említett aromás oldalláncú aminosavakat, a triptofánt és a tirozint is tartalmazzák.

 

A publikációt Farkas Viktor tudományos munkatárs és Jákli Imre tudományos főmunkatárs (MTA-ELTE Fehérjemodellező Kutatócsoport), Perczel András tanszékvezető egyetemi tanár (ELTE Kémiai Intézet) és Tóth K. Gábor (Szegedi Tudományegyetem) jegyzi.

SZTEinfo